β折叠

β折叠是一种常见的蛋白质二级结构，其中两个或更多伸展的蛋白质链段并排排列，并通过氢键相连。每个链段称为一条β链。β折叠与α螺旋共同构成折叠蛋白质的主要基本结构单元。组成β折叠的各条β链可以来自同一条多肽链的不同区域，也可以来自不同的多肽链。(ebi.ac.uk)

主链结构与几何形态

β链是一段几乎完全伸展的多肽，通常包含数个氨基酸残基。形成β折叠的氢键连接相邻β链上的主链羰基氧原子与主链酰胺N–H基团。因此，这些氢键涉及的是重复出现的主链基团，并不要求特定的侧链参与。肽键沿每条β链连接各个残基，氢键则在片层中连接不同的β链。(ebi.ac.uk)

“折叠”一词描述的是主链呈锯齿状的排列，而非完全平坦的表面。相邻残基的侧链交替伸向片层的两侧。这种排列使片层的两个表面可以具有不同的化学性质：一面可能以疏水性为主，另一面则可能更具极性或带电。因此，β链与β折叠并不相同：β链指一个伸展的链段，而β折叠还要求相邻β链之间存在相互作用。(ebi.ac.uk)

主链构象用二面角φ和ψ来描述。β链中的残基通常位于拉马钱德兰图的伸展构象区域。这些角度在各个位置并不完全相同，允许的构象也随残基类型而变化。仅凭残基在图上处于有利位置，并不能确定它参与了β折叠，因为环区和转角中的残基也可能位于相似的区域。(ebi.ac.uk)

平行与反平行排列

β链的方向按从氨基端到羧基端的方向定义，通常称为从N端到C端的方向。在平行β折叠中，相邻β链的走向相同；在反平行β折叠中，相邻β链的走向相反。反平行排列通常使链间氢键更接近直线，而平行排列中的氢键则更为倾斜。这两种排列都存在于折叠蛋白质中。(ebi.ac.uk)

β链之间的连接部分是独立的结构单元，包括紧凑的转角和较长的环区。β发夹由两条反平行β链通过一段较短的连接区相连而成。发夹的几何形态不一定是平坦的：对短发夹肽的实验研究表明，其β链存在明显的右手扭转。连接处的转角和跨链相互作用共同影响这些肽所形成的结构。(ebi.ac.uk)

蛋白质折叠中的β折叠

β折叠属于二级结构，但其堆积方式和连接关系有助于确定蛋白质三级结构。一个蛋白质结构域可以主要由β链组成，也可以兼有β链和螺旋。因此，β折叠是更大三维结构的组成部分，并不能完整描述蛋白质的形状或功能。(ebi.ac.uk)

两种广泛存在的结构形式是β夹心结构和β桶：前者由两个β片层围绕疏水核心面对面堆积而成，后者则由β链环绕形成封闭的、近似圆柱形的结构。这些排列见于参与结合、运输和催化的蛋白质。它们的功能取决于完整的结构和序列，而非仅由β折叠的含量决定。(ebi.ac.uk)

α–β混合型折叠常含有重复的β–α–β单元，即两条β链通过一个含有螺旋的区域相连。罗斯曼折叠包含一个平行β片层，其两侧分布着螺旋。TIM桶包含八条平行β链，它们在序列中与八条α螺旋交替出现。这些例子说明，相似的二级结构单元可以形成不同的折叠形式。(ebi.ac.uk)

纤维状蛋白质与淀粉样组装体

丝是紧凑球状蛋白质之外一个常见的β折叠结构实例。对丝中丝素蛋白的研究发现，其中存在肽链反平行排列的折叠片层，相邻片层之间呈有序堆积。侧链的取向和堆积方式是其晶体结构的重要特征。(pubs.acs.org)

β折叠也存在于淀粉样蛋白原纤维中，重复的蛋白质或肽亚基在其中组装成长纤维。其特有的交叉β结构中，β链大致垂直于原纤维轴，而β片层则沿轴向延伸。有些淀粉样组装体与疾病有关，另一些则发挥生物学功能；单凭β折叠结构本身无法区分这两种情况。(pdb101-east.rcsb.org)

结构识别

β折叠的归属可以根据三维原子坐标计算确定。沃尔夫冈·卡布施和克里斯·桑德提出的DSSP方法，通过识别氢键和几何特征，对二级结构归属进行标准化。该方法根据坐标确定结构，而不是直接根据氨基酸序列预测结构。(swift.cmbi.umcn.nl)

在DSSP记号中，E表示参与β梯状结构的伸展链，B则表示处于孤立β桥中的残基。这一区分将连续的片层相互作用与孤立的接触分开。与蛋白质数据库结构相关联的二级结构归属信息，可用于比较序列位置、配对β链及片层组织方式。(swift.cmbi.umcn.nl)

历史发展

莱纳斯·鲍林和罗伯特·科里于1951年5月发表了《折叠片层：多肽链的一种新层状构型》。同年11月，他们发表《单键周围具有有利取向的多肽链构型：两种新的折叠片层》，利用原子间距、键角和优选取向的约束，进一步提出了其他片层构型。这些论文为解释由氢键连接的伸展多肽排列建立了结构框架。(pmc.ncbi.nlm.nih.gov)